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Glicina, prolina, hidroxiprolina —
los tres aminoácidos
en el corazón del colágeno.
Los tres aminoácidos, en posiciones definidas a lo largo de la cadena proteica, representan aproximadamente la mitad del contenido de aminoácidos de cada molécula de colágeno que produce el cuerpo. La glicina ocupa cada tercera posición. La prolina y la hidroxiprolina ocupan una parte sustancial del resto. Así no es como se construye ninguna otra proteína dietética. Es la firma química que hace que el colágeno sea colágeno.
I
Una secuencia de aminoácidos repetida
que casi ninguna otra proteína utiliza.
La composición de aminoácidos del colágeno es, bioquímicamente, una de las más distintivas del cuerpo. La mayoría de las proteínas contienen una mezcla bastante variada de los veinte aminoácidos estándar —diferentes proporciones, diferentes ordenamientos, pero ningún aminoácido individual suele ser dominante. El colágeno rompe este patrón. Cada tercer aminoácido a lo largo de la región helicoidal de cada cadena de colágeno es glicina —el aminoácido más pequeño del conjunto estándar— y las dos posiciones entre glicinas están ocupadas, con alta frecuencia, por prolina y una forma modificada de prolina llamada hidroxiprolina. La secuencia repetida se escribe convencionalmente como Gly-X-Y, donde X suele ser prolina e Y suele ser hidroxiprolina. Esta es la firma química de toda la familia del colágeno.
La aritmética que sigue es sorprendente. Aproximadamente un tercio de cada cadena de colágeno es glicina —alrededor del treinta por ciento del total de residuos. La prolina representa otro doce por ciento aproximadamente. La hidroxiprolina, la versión modificada de la prolina que el cuerpo produce al añadir un grupo hidroxilo a los residuos de prolina ya incorporados en la cadena de colágeno, representa aproximadamente un diez por ciento más. En conjunto, estos tres aminoácidos constituyen más de la mitad de cada molécula de colágeno en el cuerpo. Ninguna otra proteína dietética concentra estos tres en una proporción tan cercana. Una proteína muscular, una enzima, una inmunoglobulina —cada una contiene glicina, prolina y una pequeña cantidad de hidroxiprolina, pero como componentes menores entre muchos. En el colágeno, son la columna vertebral estructural.
Este patrón compositivo es lo que hace que el colágeno —como fuente dietética— sea bioquímicamente distinto. Cuando el colágeno se digiere, los aminoácidos liberados entran en el pool general de aminoácidos del cuerpo. Pero las proporciones en las que se liberan esos aminoácidos reflejan la composición de la proteína fuente. El colágeno libera glicina, prolina e hidroxiprolina en concentraciones que ninguna proteína dietética general iguala. Esta es la razón subyacente por la que el colágeno hidrolizado y los péptidos de colágeno tienen un perfil de aminoácidos diferente al del suero de leche, el huevo o la proteína de soja —no porque la química de la digestión sea diferente, sino porque la química de la fuente lo es.
Cada tercer aminoácido de cada cadena de colágeno es glicina.
Ninguna otra familia de proteínas tiene una secuencia tan regular.
Es la química lo que hace posible la triple hélice.
Los tres aminoácidos — Cada uno tiene un papel
Glicina, prolina e hidroxiprolina
cada una contribuye con una función estructural diferente.
La repetición Gly-X-Y no es una coincidencia — cada uno de los tres aminoácidos contribuye con una propiedad estructural específica a la arquitectura de triple hélice. El pequeño tamaño de la glicina permite un empaquetamiento apretado. El anillo rígido de la prolina estabiliza la cadena. El grupo hidroxilo añadido de la hidroxiprolina permite los enlaces de hidrógeno que mantienen unida la hélice. Si se elimina cualquiera de los tres, la hélice se vuelve inestable.
Posición 1
Glicina
El aminoácido más pequeño
La glicina es el más pequeño de los veinte aminoácidos estándar — su cadena lateral es un único átomo de hidrógeno. Esta compacidad es esencial para la triple hélice. Tres cadenas solo pueden enrollarse entre sí tan apretadamente porque, en cada tercera posición a lo largo de cada cadena, la cadena lateral es lo suficientemente pequeña como para encajar en el centro de la cuerda sin chocar con las cadenas adyacentes. Un aminoácido más grande en esas posiciones impediría que se formara la hélice. La glicina representa aproximadamente el treinta por ciento del colágeno por recuento de aminoácidos.
Posición X
Prolina
El anillo rígido
La prolina es bioquímicamente inusual — es el único aminoácido cuya cadena lateral se curva hacia atrás para formar un anillo con el esqueleto proteico. Este anillo rígido de cinco miembros es lo que estabiliza el giro levógiro de cada cadena individual de colágeno. La prolina ocupa la posición X en la repetición Gly-X-Y con alta frecuencia, y su rigidez es lo que le da a cada cadena la espiral lenta hacia la izquierda sobre la que luego se construye la superhélice de tres cadenas. La prolina representa aproximadamente el doce por ciento del colágeno.
Posición Y
Hidroxiprolina
El reticulador
La hidroxiprolina es prolina con un grupo hidroxilo adjunto — una modificación química que el cuerpo añade después de que la cadena de colágeno ya ha sido ensamblada. El hidroxilo añadido es lo que permite los enlaces de hidrógeno entre cadenas adyacentes que mantienen unida la triple hélice. Sin hidroxilación, la hélice es inestable; con ella, es una de las estructuras proteicas más estables térmica y mecánicamente en biología. La hidroxiprolina representa aproximadamente el diez por ciento del colágeno.
II
Por qué estos tres, y no otros —
la química que hace que la hélice sea estable.
La composición de aminoácidos del colágeno no es arbitraria. La triple hélice descrita en el artículo anterior de esta serie es geométricamente posible solo debido a las propiedades específicas de la glicina, la prolina y la hidroxiprolina en sus posiciones específicas a lo largo de la cadena. Si se sustituye cualquier otro aminoácido en la posición de la glicina, incluso en una sola cadena, la hélice pierde estabilidad en esa ubicación: la cadena lateral más grande del aminoácido sustituido interrumpe el empaquetamiento denso de las tres cadenas y produce una torcedura o, más a menudo, un fallo total en la formación de la hélice. Este es el mecanismo por el cual ciertas condiciones genéticas que afectan la estructura del colágeno producen su característica fragilidad tisular: una única sustitución de glicina por otro aminoácido en una posición clave del gen del colágeno altera la hélice y el tejido que depende de ella.
La hidroxilación que convierte la prolina en hidroxiprolina es el paso que depende de la vitamina C, y este es el vínculo molecular entre la vitamina C y la biología del colágeno. La enzima que realiza la hidroxilación, la prolil hidroxilasa, requiere vitamina C (ascorbato) como cofactor para funcionar. En ausencia de vitamina C, la enzima no puede hidroxilar los residuos de prolina, la hidroxiprolina no puede formarse y la triple hélice que depende de los enlaces de hidrógeno estabilizados por hidroxiprolina no puede ensamblarse correctamente. El colágeno producido bajo deficiencia de vitamina C está estructuralmente comprometido: la condición histórica del escorbuto, en la que los tejidos conectivos pierden su integridad, fue la expresión dietética de este hecho molecular. La vía completa de biosíntesis, incluyendo el papel de la vitamina C en la hidroxilación, es el tema de un artículo posterior.
La glicina, la prolina y la hidroxiprolina no solo son abundantes en el colágeno, sino que son necesarias, en esas posiciones específicas, para que la hélice se forme. El cuerpo las produce a partir de sustratos dietéticos cuando hay suficiente sustrato disponible, y las suministra fácilmente cuando una fuente dietética rica en colágeno las proporciona directamente. El Polvo de Proteína Multi Colágeno de Codeage contiene cantidades sustanciales de glicina, prolina e hidroxiprolina, extraídas de las mismas fuentes de tejido conectivo cuyo colágeno contenía estos aminoácidos durante la vida del animal de origen.
Los aminoácidos del colágeno no solo son abundantes,
son necesarios en sus posiciones específicas.
Sustituye cualquiera de los tres
y la triple hélice pierde su estabilidad.
Los aminoácidos del colágeno en números
Tres aminoácidos representan más de la mitad
de cada molécula de colágeno que produce el cuerpo.
~33%
Contenido de glicina del colágeno por recuento de residuos, lo que convierte al colágeno en la proteína dietética más rica en glicina que el cuerpo humano puede ingerir
La glicina representa aproximadamente un tercio de todos los aminoácidos en una molécula de colágeno típica. En comparación, la glicina representa aproximadamente un seis por ciento de los aminoácidos en la mayoría de las otras proteínas dietéticas. Por lo tanto, el colágeno es la fuente dietética más densa de glicina que existe, un hecho que se vuelve bioquímicamente significativo dada la demanda del cuerpo de glicina en la síntesis de colágeno, en la producción de ácidos biliares y en la síntesis del tripéptido antioxidante glutatión.
~12%
Contenido de prolina del colágeno, sustancialmente más alto que su concentración en cualquier otra proteína dietética
La prolina representa aproximadamente el doce por ciento de los aminoácidos en el colágeno, varias veces la concentración que se encuentra en la mayoría de las otras proteínas dietéticas. El cuerpo produce prolina endógenamente a partir del glutamato, pero el suministro dietético de fuentes ricas en colágeno proporciona una fuente adicional concentrada. La prolina es el sustrato a partir del cual se produce la hidroxiprolina durante la síntesis de colágeno, lo que convierte su suministro en una entrada directa a la arquitectura de la triple hélice.
~10%
Contenido de hidroxiprolina del colágeno, un aminoácido modificado que se encuentra esencialmente en ninguna otra parte del cuerpo en cantidades sustanciales
La hidroxiprolina se produce a partir de la prolina solo después de que la prolina ya se ha incorporado a una cadena de colágeno, por la enzima prolil hidroxilasa utilizando vitamina C como cofactor. Esto significa que la hidroxiprolina es esencialmente un aminoácido específico del colágeno. Cuando el cuerpo descompone el colágeno, la hidroxiprolina liberada es uno de los marcadores utilizados en la investigación para rastrear el recambio de colágeno, porque casi no existe otra fuente de hidroxiprolina dietética.
III
Lo que esta composición nos dice
sobre el colágeno como aporte dietético.
La composición de aminoácidos del colágeno explica por qué un aporte dietético específico de colágeno es bioquímicamente distinto de un aporte proteico general. Una porción de cualquier proteína de alta calidad suministra al cuerpo aminoácidos en aproximadamente las proporciones que contiene esa proteína. El suero suministra aminoácidos en las proporciones del suero. El huevo los suministra en las proporciones del huevo. El colágeno los suministra en las proporciones del colágeno, y esas proporciones son lo suficientemente inusuales como para que una fuente dietética rica en colágeno proporcione aminoácidos que el cuerpo puede usar de manera particularmente eficiente para la propia síntesis de colágeno.
Esta es una de las razones subyacentes por las que las formulaciones de colágeno múltiple tienen una base biológica coherente. El cuerpo produce los veinte aminoácidos estándar de forma endógena en diversos grados, pero para la producción de colágeno específicamente, los aminoácidos limitantes suelen ser la glicina y la prolina, ambos presentes en el colágeno en concentraciones varias veces superiores a las de cualquier proteína dietética no colagénica. La extracción de colágeno de múltiples tejidos de origen (bovino, marino, pollo y membrana de cáscara de huevo) suministra estos aminoácidos junto con los otros componentes del perfil de colágeno en las proporciones que la propia síntesis de colágeno del cuerpo los utiliza.
Lo que el cuerpo hace con los aminoácidos que recibe es el tema de un área de investigación activa y en curso. La literatura describe la absorción de glicina, prolina, hidroxiprolina y péptidos cortos derivados del colágeno a través de la pared intestinal, su entrada en el pool de aminoácidos circulantes y su disponibilidad para fibroblastos y otras células productoras de colágeno. La biología aquí continúa desarrollándose, y lo que se describe en este artículo refleja el entendimiento actual. Los estudios referenciados se realizaron de forma independiente y no involucraron ningún producto específico de Codeage. El próximo artículo de esta serie pasará de la composición molecular del colágeno a la distribución tisular, dónde vive realmente el colágeno en el cuerpo y en qué concentraciones. Para aquellos que abordan el Código de Longevidad de Codeage como un sistema, los aminoácidos estructurales del colágeno se sitúan junto al resto del Pilar 02 — Integridad Estructural.
Codeage · Integridad Estructural · Pilar 02
Una arquitectura de colágeno múltiple,
construida alrededor de la familia.
Tres formulaciones de la línea de colágeno Codeage, cada una de las cuales proporciona el perfil de aminoácidos del colágeno de tipo múltiple en un formato diferente.
Polvo de Proteína Multi Colágeno
Cinco tipos de colágeno — I, II, III, V, X — extraídos de cuatro fuentes: bovino alimentado con pasto, marino de pesca salvaje, cartílago de pollo y membrana de cáscara de huevo. Sin sabor. Se mezcla con agua, café o batidos. El buque insignia de la arquitectura de colágeno de Codeage.
Ver Producto →Péptidos de Colágeno Marino de Pesca Salvaje
Péptidos de colágeno marino de pesca salvaje — Tipo I en su forma molecular marina, hidrolizado para mayor solubilidad. Un complemento de colágeno de una sola fuente para la línea de colágeno múltiple para quienes construyen una arquitectura en capas.
Ver Producto →Péptidos de Multi Colágeno Chocolate
Péptidos de multi-colágeno en un perfil hidrolizado con sabor a chocolate. Cinco tipos de colágeno de cuatro fuentes en formato péptido, pensados para mezclar con leche, leche vegetal o como parte de un batido o café.
Ver Producto →Anteriormente en la serie Multi-Colágeno
La triple hélice: el diseño estructural que hace posible el colágeno.
Codeage · El Código de Longevidad
Un sistema diseñado para
la visión estructural a largo plazo.
El Código de Longevidad es un sistema diario de cuatro pilares, cada formulación mapeada a una dimensión específica de cómo el cuerpo se mantiene a lo largo del tiempo. El multi-colágeno es la proteína estructural del Pilar 02.
Explorar El Código de Longevidad →
