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Glycine, proline, hydroxyproline —
les trois acides aminés
au cœur du collagène.
Trois acides aminés, situés à des positions définies le long de la chaîne protéique, représentent environ la moitié de la teneur en acides aminés de chaque molécule de collagène produite par l'organisme. La glycine occupe chaque troisième position. La proline et l'hydroxyproline occupent une part substantielle du reste. Ce n'est pas ainsi qu'une autre protéine alimentaire est construite. C'est la signature chimique qui fait du collagène, du collagène.
I
Une séquence d'acides aminés répétitive
que presque aucune autre protéine n'utilise.
La composition en acides aminés du collagène est, biochimiquement, l'une des plus distinctives du corps. La plupart des protéines contiennent un mélange assez varié des vingt acides aminés standards — proportions différentes, ordres différents, mais aucun acide aminé unique n'est généralement dominant. Le collagène rompt ce modèle. Chaque troisième acide aminé le long de la région hélicoïdale de chaque chaîne de collagène est la glycine — le plus petit acide aminé de l'ensemble standard — et les deux positions entre les glycines sont occupées, avec une haute fréquence, par la proline et une forme modifiée de proline appelée hydroxyproline. La séquence répétitive est conventionnellement écrite Gly-X-Y, où X est souvent la proline et Y est souvent l'hydroxyproline. C'est la signature chimique de toute la famille du collagène.
L'arithmétique qui en découle est frappante. Environ un tiers de chaque chaîne de collagène est de la glycine — environ trente pour cent des résidus totaux. La proline représente environ douze pour cent de plus. L'hydroxyproline, la version modifiée de la proline que le corps produit en ajoutant un groupe hydroxyle aux résidus de proline déjà incorporés dans la chaîne de collagène, représente environ dix pour cent de plus. Au total, ces trois acides aminés constituent plus de la moitié de chaque molécule de collagène dans le corps. Aucune autre protéine alimentaire ne concentre ces trois-là à un degré aussi élevé. Une protéine musculaire, une enzyme, une immunoglobuline — chacune contient de la glycine, de la proline et une petite quantité d'hydroxyproline, mais en tant que constituants mineurs parmi beaucoup d'autres. Dans le collagène, elles sont l'épine dorsale structurelle.
Ce schéma de composition est ce qui rend le collagène — en tant que source alimentaire — biochimiquement distinct. Lorsque le collagène est digéré, les acides aminés libérés entrent dans le pool général d'acides aminés du corps. Mais les proportions dans lesquelles ces acides aminés sont libérés reflètent la composition de la protéine source. Le collagène libère de la glycine, de la proline et de l'hydroxyproline à des concentrations qu'aucune protéine alimentaire générale n'atteint. C'est la raison sous-jacente pour laquelle les peptides de collagène et le collagène hydrolysé ont un profil d'acides aminés différent de celui du lactosérum, des œufs ou du soja — non pas parce que la chimie de la digestion est différente, mais parce que la chimie de la source l'est.
Chaque troisième acide aminé de chaque chaîne de collagène est de la glycine.
Aucune autre famille de protéines n'a une séquence aussi régulière.
C'est la chimie qui rend possible la triple hélice.
Les trois acides aminés — chacun a son rôle
La glycine, la proline et l'hydroxyproline
contribuent chacune à une fonction structurelle différente.
La répétition Gly-X-Y n'est pas une coïncidence — chacun des trois acides aminés contribue à une propriété structurelle spécifique de l'architecture en triple hélice. La petite taille de la glycine permet un empaquetage serré. L'anneau rigide de la proline stabilise la chaîne. Le groupe hydroxyle ajouté de l'hydroxyproline permet les liaisons hydrogène qui maintiennent l'hélice ensemble. Enlevez l'un des trois, et l'hélice devient instable.
Position 1
Glycine
Le plus petit acide aminé
La glycine est le plus petit des vingt acides aminés standards — sa chaîne latérale est un seul atome d'hydrogène. Cette compacité est essentielle à la triple hélice. Trois chaînes ne peuvent s'enrouler l'une autour de l'autre aussi étroitement que parce que, à chaque troisième position le long de chaque chaîne, la chaîne latérale est suffisamment petite pour s'insérer au centre de la corde sans entrer en collision avec les chaînes voisines. Un acide aminé plus grand à ces positions empêcherait la formation de l'hélice. La glycine représente environ trente pour cent du collagène en nombre d'acides aminés.
Position X
Proline
L'anneau rigide
La proline est biochimiquement inhabituelle — c'est le seul acide aminé dont la chaîne latérale forme un anneau avec le squelette protéique. Cet anneau rigide à cinq chaînons est ce qui stabilise le vrillage gauche de chaque chaîne individuelle de collagène. La proline occupe la position X dans la répétition Gly-X-Y avec une haute fréquence, et sa rigidité est ce qui donne à chaque chaîne la lente spirale vers la gauche sur laquelle la superhélice à trois chaînes est ensuite construite. La proline représente environ douze pour cent du collagène.
Position Y
Hydroxyproline
Le réticulateur
L'hydroxyproline est de la proline avec un groupe hydroxyle attaché — une modification chimique que le corps ajoute après que la chaîne de collagène a déjà été assemblée. L'hydroxyle ajouté est ce qui permet les liaisons hydrogène entre les chaînes adjacentes qui maintiennent la triple hélice ensemble. Sans hydroxylation, l'hélice est instable ; avec elle, c'est l'une des structures protéiques les plus stables thermiquement et mécaniquement en biologie. L'hydroxyproline représente environ dix pour cent du collagène.
II
Pourquoi ces trois-là, et pas d'autres —
la chimie qui rend l'hélice stable.
La composition en acides aminés du collagène n'est pas arbitraire. La triple hélice décrite dans l'article précédent de cette série n'est géométriquement possible que grâce aux propriétés spécifiques de la glycine, de la proline et de l'hydroxyproline à leurs positions spécifiques le long de la chaîne. Remplacez n'importe quel autre acide aminé à la position de la glycine, même dans une seule chaîne, et l'hélice perdra sa stabilité à cet endroit — la chaîne latérale plus grande de l'acide aminé substitué perturbe l'empilement serré des trois chaînes et produit une torsion ou, plus souvent, un échec total de la formation de l'hélice. C'est le mécanisme par lequel certaines affections génétiques affectant la structure du collagène produisent leur fragilité tissulaire caractéristique : une seule substitution glycine-par-un-autre-acide-aminé à une position clé du gène du collagène perturbe l'hélice et le tissu qui en dépend.
L'hydroxylation qui convertit la proline en hydroxyproline est l'étape qui dépend de la vitamine C — et c'est le lien moléculaire entre la vitamine C et la biologie du collagène. L'enzyme qui effectue l'hydroxylation, la prolyl hydroxylase, nécessite de la vitamine C (ascorbate) comme cofacteur pour fonctionner. En l'absence de vitamine C, l'enzyme ne peut pas hydroxyler les résidus de proline, l'hydroxyproline ne peut pas se former, et la triple hélice qui dépend des liaisons hydrogène stabilisées par l'hydroxyproline ne peut pas s'assembler correctement. Le collagène produit en cas de carence en vitamine C est structurellement compromis — le scorbut, affection historique dans laquelle les tissus conjonctifs perdent leur intégrité, était l'expression diététique de ce fait moléculaire. La voie de biosynthèse complète, y compris le rôle de la vitamine C dans l'hydroxylation, fera l'objet d'un article ultérieur.
La glycine, la proline et l'hydroxyproline ne sont donc pas seulement abondantes dans le collagène — elles sont nécessaires, à ces positions spécifiques, pour que l'hélice puisse se former. Le corps les produit à partir de substrats alimentaires lorsque suffisamment de substrats sont disponibles, et les fournit facilement lorsqu'une source alimentaire riche en collagène les apporte directement. La poudre de protéine de collagène multiple de Codeage contient des quantités importantes de glycine, de proline et d'hydroxyproline — issues des mêmes sources de tissus conjonctifs dont le collagène contenait ces acides aminés tout au long de la vie de l'animal source.
Les acides aminés du collagène ne sont pas seulement abondants —
ils sont nécessaires à leurs positions spécifiques.
Remplacez l'un des trois
et la triple hélice perd sa stabilité.
Les acides aminés du collagène en chiffres
Trois acides aminés représentent plus de la moitié
de chaque molécule de collagène produite par le corps.
~33%
Teneur en glycine du collagène par nombre de résidus — faisant du collagène la protéine alimentaire la plus riche en glycine que le corps humain puisse ingérer
La glycine représente environ un tiers de tous les acides aminés d'une molécule de collagène typique. En comparaison, la glycine représente environ six pour cent des acides aminés de la plupart des autres protéines alimentaires. Le collagène est donc la source alimentaire unique la plus dense en glycine qui existe — un fait qui devient biochimiquement significatif étant donné la demande du corps en glycine pour la synthèse du collagène, la production d'acides biliaires et la synthèse du tripeptide antioxydant glutathion.
~12%
Teneur en proline du collagène — substantiellement plus élevée que sa concentration dans toute autre protéine alimentaire
La proline représente environ douze pour cent des acides aminés du collagène, soit plusieurs fois la concentration trouvée dans la plupart des autres protéines alimentaires. Le corps produit la proline de manière endogène à partir du glutamate, mais l'apport alimentaire provenant de sources riches en collagène fournit une source supplémentaire concentrée. La proline est le substrat à partir duquel l'hydroxyproline est produite pendant la synthèse du collagène, ce qui fait de son apport un élément direct de l'architecture de la triple hélice.
~10%
Teneur en hydroxyproline du collagène — un acide aminé modifié que l'on ne trouve pratiquement nulle part ailleurs dans le corps en quantité substantielle
L'hydroxyproline est produite à partir de la proline seulement après que la proline a déjà été incorporée dans une chaîne de collagène, par l'enzyme prolyl hydroxylase utilisant la vitamine C comme cofacteur. Cela signifie que l'hydroxyproline est essentiellement un acide aminé spécifique au collagène. Lorsque le corps décompose le collagène, l'hydroxyproline libérée est l'un des marqueurs utilisés en recherche pour suivre le renouvellement du collagène, car il n'existe presque aucune autre source alimentaire d'hydroxyproline.
III
Ce que cette composition nous apprend
sur le collagène en tant qu'apport alimentaire.
La composition en acides aminés du collagène explique pourquoi un apport alimentaire spécifique au collagène est biochimiquement distinct d'un apport protéique général. Une portion de toute protéine de haute qualité fournit au corps des acides aminés dans des proportions approximatives de celles que contient cette protéine. Le lactosérum fournit des acides aminés dans les proportions du lactosérum. L'œuf les fournit dans les proportions de l'œuf. Le collagène les fournit dans les proportions du collagène — et ces proportions sont suffisamment inhabituelles pour qu'une source alimentaire riche en collagène fournisse des acides aminés que le corps peut utiliser particulièrement efficacement pour la synthèse du collagène lui-même.
C'est l'une des raisons sous-jacentes pour lesquelles les formulations multi-collagène ont une justification biologique cohérente. Le corps produit endogéniquement les vingt acides aminés standard à des degrés divers, mais pour la production de collagène spécifiquement, les acides aminés limitants ont tendance à être la glycine et la proline — tous deux présents dans le collagène à des concentrations plusieurs fois supérieures à celles de toute protéine alimentaire non-collagène. Tirer le collagène de plusieurs tissus sources — bovin, marin, poulet et membrane de coquille d'œuf — fournit ces acides aminés ainsi que les autres composants du profil du collagène dans les proportions utilisées par la synthèse du collagène du corps.
Ce que le corps fait des acides aminés qu'il reçoit est un domaine d'investigation actif et continu. La littérature décrit l'absorption de la glycine, de la proline, de l'hydroxyproline et des courts peptides dérivés du collagène à travers la paroi intestinale, leur entrée dans le pool d'acides aminés circulants, et leur disponibilité pour les fibroblastes et autres cellules productrices de collagène. La biologie ici continue de se développer, et ce qui est décrit dans cet article reflète la compréhension actuelle. Les études référencées ont été menées indépendamment et n'ont pas impliqué de produit Codeage spécifique. Le prochain article de cette série passera de la composition moléculaire du collagène à sa distribution tissulaire — où le collagène vit réellement dans le corps, et à quelles concentrations. Pour ceux qui abordent le Code de la Longévité Codeage comme un système, les acides aminés structurels du collagène se situent aux côtés du reste du Pilier 02 — Intégrité Structurelle.
Codeage · Intégrité Structurelle · Pilier 02
Une architecture multi-collagène,
construite autour de la famille.
Trois formulations de la gamme de collagène Codeage — chacune fournissant le profil d'acides aminés du collagène multi-types sous un format différent.
Poudre de protéine multi-collagène
Cinq types de collagène — I, II, III, V, X — issus de quatre sources : bovine nourrie à l'herbe, marine sauvage, cartilage de poulet et membrane de coquille d'œuf. Non aromatisée. Se mélange à l'eau, au café ou aux smoothies. Le fleuron de l'architecture du collagène Codeage.
Voir le produit →Peptides de collagène marin sauvage
Peptides de collagène marin sauvage — Type I sous sa forme moléculaire marine, hydrolysé pour la solubilité. Un complément de collagène mono-source à la gamme multi-collagène pour ceux qui construisent une architecture en couches.
Voir le produit →Peptides multi-collagène chocolat
Peptides multi-collagène dans un profil hydrolysé aromatisé au chocolat. Cinq types de collagène issus de quatre sources sous forme de peptides destinés à être mélangés à du lait, du lait végétal ou à intégrer un smoothie ou un café.
Voir le produit →Précédemment dans la série Multi-Collagen
La triple hélice — la conception structurelle qui rend le collagène possible.
Codeage · Le Code de la Longévité
Un système conçu pour
la vision structurelle à long terme.
Le Code de la Longévité est un système quotidien à quatre piliers — chaque formulation est adaptée à une dimension spécifique de la façon dont le corps se maintient dans le temps. Le multi-collagène est la protéine structurelle du Pilier 02.
Explorer le Code de la Longévité →
